Строение гемоглобина, как наиболее важного химического соединения

Гемоглобин (от греческого «шар крови») относится к сложным белкам, которые есть в наличии у всех живих существ, строение организма которых предусматривает кровообращение. Свойства строения гемоглобина позволяют ему связывать кислород в более насыщенных последним местах (в данном случае в легких) и высвобождать его в местах, где концентрация кислорода очень низкая. Таким образом, этот белок выполняет очень важную функцию жизнедеятельности организма, а именно: транспортировку кислорода в клетки тканей, в которыъ его крайне недостаточно.Формулы

В разных живих существ этот белок находится в разных местах. Например, в большей части безпозвоночных он расположен в плазме крови, в некоторых он находится в тканях, ну а в существ, обладающих позвоночником, в том числе и у человека, этот белок находится в эритроцитах крови.

Как же устроен этот белок?

Строение этого шара крови крайне сложно. Он относится к классу хромопротеинов, то есть сложных белков, в которых содержится некая группа, которая включает гем железа. Всего групп в белке четыре, то есть он относится по своему устройству к тетрамерам.

Группа с гемом железа является по своей сути комплексом протопорфирина IX, прототип которого можно найти практически у всех живых существ, даже некоторых растений, который содержит атом железа.

Строение гемоглобина предусматривает четыре участка, в которых возможно связывание кислорода, что соответствует количеству групп в белке. К каждому участку может пристать только одна молекула, соответственно одна единица белка может переносить четыре единицы кислорода.

Присоединение молекулы кислорода происходит только при его высоком давлении. Вследствие такого объединения образуется оксигемоглобин. В этом случае происходит присоединение кислорода с железом в геме. Но, кроме кислорода, к геному присоединяется также моноксид углерода, вследствие чего получается новое образование — карбоксигемоглобин.



Моноксид углерода является «соперником» кислорода, и то, какое получится образование, зависит от их концентрации в определенном месте нахождения белка. Моноксид углерода обладает более прочной связью с гемоглобином по сравнению с кислородом, поэтому последнему не всегда удается его вытеснить, даже при значительной концентрации. Вследствии этого, некоторая часть гемоглобина, который уже связан с моноксидом углерода, не выполняет свою прямую функцию по транспортировке кислородного элемента в клетки тканей.

Наличие значительной части белка, связанного с моноксидом углерода, указывает на развитие гемолиза, что может провоцировать развитие анемии.

К чему приводит нарушение строения белка

В некоторых районах и частях света часто у людей их населяющих возникают аномалии в строении гемоглобина. Такие аномалии являются наследственными, и являются природной эволюцией белка для защиты от определенных негативных факторов. Например, в местах, где распространены возбудители малярии, наблюдается наследственная аномалия устройства белка, которая не позволяет малярийным плазмодиям питаться последним.

Но к сожалению, подобная приспособленность негативно отражается на биохимии строения гемоглобина. Часто такие аномалии приводят к нарушениям в транспортировке кислородного элемента к клеткам, развитию различного рода анемий и другим последствиям, которые ухудшают качество жизни человека.Нарушение белка

Также нарушения структуры этих шаров крови часто приводят к его разрушению и освобождению из эритроцитов, вследствии чего в крови появляется свободный гемоглобин, который крайне токсичен для организма. После его распада освобождаются в крови железо и билирубин, что может привести к возникновению таких заболеваний как желтуха или острая порфирия. Кроме этого, возможна закупорка продуктами распада почечных каеальцев, что в свою очередь приводит к возникновению острой почечной недостаточности.

Комментарии

Добавить комментарии:
*
*